Conformational sampling of enzyme dynamics: Triosephosphate Isomerase

Göttingen, Univ., Diss., 2012

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Bibliographische Detailangaben
1. Verfasser:	Dantu, Sarath Chandra (VerfasserIn)
Weitere Verfasser:	Tittmann, Kai (BerichterstatterIn), Morgenstern, Burkhard (BerichterstatterIn)
Format:	UnknownFormat
Sprache:	eng
Veröffentlicht:	2012
Schlagworte:	Hochschulschrift
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Beschreibung
Zusammenfassung:	Göttingen, Univ., Diss., 2012 Triosephosphat Isomerase ist ein Enzym, welches fü die glykolytische Interkonversion von Dihydroxyacetonephosphat zu Glyceraldehyde-3-phosphat zuständig ist. TIM ist ein Dimer und jedes Monomer besteht aus 249 Aminosäuren. Das aktive Zentrum besteht aus drei verschiedenen Schleifen Loop-6, 7 und schleifenförmigen Loop-8. Basierend auf Loop-6-und Loop-7 Konformation wir beschreiben das Enzym als Open TIM und Closed TIM. Verschiedene NMR, Röntgenkristallographie und QM / MM Simulationstechniken haben Einblicke in einzelne Ereignisse eines, im Wesentlichen, dynamischen Prozesses. Mittels Mikro... Triosephosphate Isomerase is a glycolytic enzyme catalyzing the interconversion of Dihydroxyacetone phosphate to Glyceraldehyde-3-phosphate. TIM is a dimer and each monomer is comprised of 249 amino acids. The active site is comprised of three distinct loops loop-6, loop-7 and loop-8. Based on loop-6 and loop-7 conformation we describe the enzyme as Open TIM and Closed TIM. Various NMR, X-ray crystallography and QM/MM simulation techniques have provided glimpses of individual events of what is essentially a dynamic process. We studied the conformational changes of two distinct loops (loop-6...
Beschreibung:	c, II, 96 S.